Juan Hermoso revela la estructura de una maquinaria clave en la división de las bacterias "de prioridad crítica", un trabajo que abre la puerta al desarrollo de medicamentos que bloqueen el mecanismo y acaben con la resistencia a los antibióticos
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| El científico Juan Hermoso en León. FOTO: JESÚS F. SALVADORES |
Juan Hermoso Domínguez (San Martín del Camino, 1964) le tiene declarada la guerra a las bacterias desde hace quince años. «No a todas las bacterias, a las patógenas multirresistentes», aclara, «porque hay bacterias que se encuentran en la probiótica intestinal que son imprescindibles para tener una buena salud».
Su último descubrimiento, publicado hace una semana en la revista científica Nature Communications, abre las puertas al desarrollo de moléculas para fabricar antibióticos que acaben con las bacterias que más infecciones y mortalidad provocan y que cada vez son más fuertes que los tratamientos existentes para acabar con ellas.
Hermoso está al frente de un equipo de diez personas en el Instituto de Química Física Rocasolano del CSIC. El trabajo del grupo de Hermoso, en colaboración con la Universidad de Notre Dame de Estados Unidos, desvela lo que la ciencia buscaba desde hace décadas: la estructura de una maquinaria clave en el proceso de división de las bacterias. «Estudiamos un proceso esencial en la división de las bacterias y de la estrategia que tienen para sobrevivir en entornos hostiles», describe Hermoso, que pasa este fin de semana cerca de su pueblo natal en León. «Una bacteria se multiplica cada veinte minutos, en pocas horas puedes tener millones y proliferan en situaciones extremas, a pesar de que la división es un proceso delicado».
La división bacteriana está orquestada por un amplio conjunto de diversas proteínas que se ensalzan de manera ordenada y dinámica, «y forman una maquinaria precisa que garantiza el correcto devenir de la reproducción». Prácticamente todas las especies bacterianas poseen dominios especializados que reconocen la pared bacteriana, compuesta por peptidoglicano, en el momento de la división y posibilitan la correcta localización en el espacio y tiempo de estas proteínas durante la generación de las células hijas a partir de la célula madre.
La división bacteriana está orquestada por un amplio conjunto de diversas proteínas que se ensalzan de manera ordenada y dinámica, «y forman una maquinaria precisa que garantiza el correcto devenir de la reproducción». Prácticamente todas las especies bacterianas poseen dominios especializados que reconocen la pared bacteriana, compuesta por peptidoglicano, en el momento de la división y posibilitan la correcta localización en el espacio y tiempo de estas proteínas durante la generación de las células hijas a partir de la célula madre.
Para este descubrimiento los científicos han empleado la cristalografía de rayos X para obtener la estructura de esos dominios especializados. «En concreto, hemos estudiado el dominio Spor (Sporulation-related repeat) de la proteína RIpA de Pseudomonas aeruginosa, una bacteria multirresistente para la que existente muy pocos antibióticos disponibles y considerada por la Organización Mundial de la Salud como de prioridad crítica».
Compleja división
El proceso de división de las bacterias es un complejo mecanismo «delicado», como lo describe el científico. «La pared de las bacterias es lo que le permite sobrevivir porque el interior es como una olla de alta presión. Ese proceso de división está regulado al milímetro. Nuestro trabajo tiene como objetivo estudiar ese proceso de división de la bacteria, en las que tiene un papel clave los dominios Spor, que son usados por casi todas las bacterias durante el proceso de división. Todas esas proteínas reconocen el mismo tipo de pared que se produce durante la división bacteriana».
El trabajo del equipo del leonés Juan Hermoso revela, por primera vez, por qué todos los dominios Spor reconocen el mismo tipo de pared para facilitar la división. «Si se bloquean esos dominios la bacteria se hace más sensible a los antibióticos».
El descubrimiento es un primer paso al desarrollo de moléculas que se utilicen como tratamiento para combatir la resistencia de estas bacterias que provocan enfermedades infecciosas respiratorias, del tracto urinario y complicaciones hospitalarias. «Estas bacterias son las más peligrosas y para las que menos antibióticos tenemos», asegura. «Actualmente no hay ningún medicamento en desarrollo».
Hermoso no cree que la ciencia consiga desarrollar un «superantibiótico» que acabe con las bacterias que causan enfermedades. «La lucha será constante porque la resistencia de las bacterias pone en jaque a toda la medicina moderna, que corre el riesgo de desaparecer por el peligro que supone entrar en un quirófano y coger una infección». La investigación de Hermoso propone un modelo extrapolable a todo tipo de bacterias. «Nuestros resultados aportan información a nivel atómico de cómo los dominios Spor se unen a la pared bacteriana y, por tanto, abren la puerta al desarrollo de moléculas que pueden bloquear específicamente estos dominios, lo que volvería a las bacterias sensibles a los antibióticos».
El trabajo del equipo del leonés Juan Hermoso revela, por primera vez, por qué todos los dominios Spor reconocen el mismo tipo de pared para facilitar la división. «Si se bloquean esos dominios la bacteria se hace más sensible a los antibióticos».
El descubrimiento es un primer paso al desarrollo de moléculas que se utilicen como tratamiento para combatir la resistencia de estas bacterias que provocan enfermedades infecciosas respiratorias, del tracto urinario y complicaciones hospitalarias. «Estas bacterias son las más peligrosas y para las que menos antibióticos tenemos», asegura. «Actualmente no hay ningún medicamento en desarrollo».
Hermoso no cree que la ciencia consiga desarrollar un «superantibiótico» que acabe con las bacterias que causan enfermedades. «La lucha será constante porque la resistencia de las bacterias pone en jaque a toda la medicina moderna, que corre el riesgo de desaparecer por el peligro que supone entrar en un quirófano y coger una infección». La investigación de Hermoso propone un modelo extrapolable a todo tipo de bacterias. «Nuestros resultados aportan información a nivel atómico de cómo los dominios Spor se unen a la pared bacteriana y, por tanto, abren la puerta al desarrollo de moléculas que pueden bloquear específicamente estos dominios, lo que volvería a las bacterias sensibles a los antibióticos».
FUENTE: Carmen Tapia- El Diario de León
REFERENCIA BIBLIOGRÁFICA: Structural basis of denuded glycan recognitionby SPOR domains in bacterial cell division. Martín Alcorlo, David A. Dik, Stefania De Benedetti, Kiran V. Mahasenan, Mijoon Lee,Teresa Domínguez-Gil, Dusan Hesek, Elena Lastochkin, Daniel López, Bill Boggess,Shahriar Mobashery & Juan A. Hermoso. DOI: 0.1038/s41467-019-13354-4.
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